ユビキチン (ubiquitin) は76個のアミノ酸からなるタンパク質で、他のタンパク質の修飾に用いられ、タンパク質分解、DNA修復、翻訳調節、シグナル伝達などさまざまな生命現象に関わり、至る所にある (ubiquitous) ことからこの名前が付きました。進化的な保存性が高く、すべての真核生物でほとんど同じアミノ酸配列をもっています。ユビキチンは不要なタンパク質の除去や、DNA修復、シグナル伝達など多彩な機能を持っています。この機能の差は複数のユビキチンがどのような結合の仕方をするかや、アミノ酸のリシンをどのポリユビキチンの結合に使うかによって変わります。 まずユビキチン化はフォールディングが異常なミスフォールドタンパク質や不要になったタンパク質を細胞から除去するので、このユビキチン化システムをタンパク質の品質管理と呼びます。新生タンパク質の約30％がミスフォールディングタンパク質なので、まずはじめにこれらのミスフォールディングタンパク質をHsp90 (heat shock protein 90)等の分子シャペロンが修復します。シャペロン(chaperone)は、他のタンパク質分子が正しい折りたたみ（フォールディング）をしてタンパク機能を獲得するのを助けるタンパク質の総称であり、 分子シャペロン（molecular chaperone）とか、タンパク質シャペロンともいいます。
修復が不可能なほどタンパク質の構造がひどく壊れていたときには小胞体から細胞質に輸送され、分子シャペロンによって品質管理ユビキチンリガーゼとして働くC-terminus of Hsc-70-interacting protein、略して CHIPなどへと運ばれた後にユビキチン化を受け、プロテアソームによって分解されます。これらの機構を小胞体関連分解 (Endoplasmic Reticulum(ER)-associated degradation、略してERAD) と呼びます。
