難病のアミロイドーシスとは何でしょうか？原因はヘルペスですから原因が明確ですから根本治療ができます。認知症の一種であるアルツハイマー病は、限局性アミロイドーシスの一例です。アルツハイマー病では、脳にアミロイドβという異常なタンパク質が蓄積し、これが認知機能の低下を引き起こします。
アミロイドーシスとは、アミロイドという異常なタンパク質が体内の様々な臓器に沈着する病気の総称です。アミロイドーシスは、全身の臓器にアミロイドが沈着する全身性アミロイドーシスと、特定の臓器に沈着する限局性アミロイドーシスに分けられます。
アルツハイマー病は、脳にアミロイドβが沈着する限局性アミロイドーシスの一種です。脳アミロイドアンギオパチーも脳にアミロイドが沈着する病気で、脳卒中などの原因となることがあります。
関連する病気:
アルツハイマー病:脳にアミロイドβが沈着し、認知機能が低下する病気。
脳アミロイドアンギオパチー:脳の血管壁にアミロイドが沈着し、脳卒中を引き起こす可能性がある病気。
心アミロイドーシス:心臓にアミロイドが沈着し、心不全の原因となる病気。
腎アミロイドーシス:腎臓にアミロイドが沈着し、腎不全の原因となる病気。
アミロイドニューロパチー:末梢神経にアミロイドが沈着し、神経障害を引き起こす病気。
その他:アミロイドーシスは、原因となるタンパク質の種類や沈着する臓器によって、様々な病態を引き起こします。
限局性アミロイドーシスは、特定の臓器にアミロイドが沈着するため、その臓器の機能障害を引き起こします。
全身性アミロイドーシスは、複数の臓器にアミロイドが沈着するため、より広範囲な機能障害を引き起こす可能性があります。
まとめ:認知症の一種であるアルツハイマー病は、限局性アミロイドーシスの一例であり、脳にアミロイドβが沈着することで認知機能の低下を引き起こします。
アミロイドは4次構造の蛋白が崩壊して処理できなくなった窒素を含んだガラクタの集塊なのです。アミロイドβ（Aβ）は、アミノ酸が鎖状に連なったペプチドであり、その末端にはカルボキシル基（-COOH）が存在するアミノ酸に過ぎないのです。この当たり前に存在するアミノ酸が鎖状に連なったペプチドが認知症を起こすとは気違いじみた間違いなのです。認知症の原因はアミノ酸が鎖状に連なったペプチドであるアミロイドβ（Aβ）ではなくherpesウイルスがもたらした病気に過ぎないのです。
アミロイドの語源の由来はアミロイドという名前は、ラテン語で「デンプン」を意味する「amylum」に由来します。これは、アミロイドがヨウ素液でデンプンと同様に黒変する性質を持つことから、19世紀の病理学者ルドルフ・ウィルヒョウによって名付けられました。当初、アミロイドはデンプンに似た物質と考えられていましたが、後にタンパク質であることが判明しました。しかし、その名前は残り、現在ではアミロイドーシスという病気の原因となる異常タンパク質の沈着物を指す言葉として使われています。現在の意味はタンパク質が変性し、線維状になった物質で、アミロイドーシスという病気の原因となる。アミロイドーシスとはアミロイドが臓器に沈着し、機能障害を引き起こす病気であり、アミロイドβはアルツハイマー病の原因となるアミロイドで、脳内に蓄積します。
アミロイドβはどのように分解され、かつ最後に窒素が残りますか？
英:amyloid-β protein、Aβ
同義語:アミロイドβペプチド、amyloid-β peptide、βアミロイド、β-amyloid
アルツハイマー病の病理学的特徴の一つである老人斑の主要構成成分は、アミロイドβタンパク質（Aβ）と呼ばれる40アミノ酸程度のペプチドである。Aβ沈着が病理学的に捉えられる最初期病変であること、Aβが凝集し、直接神経細胞毒性を示しうること、そして家族性アルツハイマー病患者の遺伝学的解析から、Aβの産生および蓄積の異常がアルツハイマー病の発症に深く関係しているという「アミロイドカスケード仮説」が現在広く支持されていますが間違いです。Aβは前駆体タンパク質APPの部分断片であり、βセクレターゼおよびγセクレターゼによる連続した切断によって産生、分泌される。そして細胞外で様々な経路において分解を受ける。「アミロイドカスケード仮説」とはアミロイドカスケード仮説は、以下の流れ（カスケード）で説明されていますがすべて大間違いです。このカスケードはアルツハイマーが生まれる流れを示唆しているのですが、ヘルペスが大脳辺縁系にある海馬体の神経細胞の細胞膜に結合して細胞内に感染してherpesが増殖していくときに膜を歪ませたり、細胞の形が異形になったり大きくなったりして最後は細胞膜を破壊して海馬体の細胞死を引き起こす順序であるのです。その順序をまとめると1. アミロイドβの蓄積、2. 神経原線維変化の形成、3. 神経細胞の損傷と死滅、4. 脳の萎縮と認知症
ここで現代の難病に関わっている細胞に感染したherpesが潜伏感染をするときに細胞のゲノムDNAに自分のDNAを組み込み更に細胞のゲノムDNAを部分特異的遺伝子組み換えをもたらすときに多かれ少なかれすべての感染した細胞に存在しているハウスキーピング遺伝子を突然変異させていることがありこの変異がアミロイドーシスや癌を引き起こすことが多々あるのです。
ハウスキーピング遺伝子とは何でしょうか？すべての細胞に存在している遺伝子が、読んで字の示す如くハウスキーピングの意味は「生活のための家事」や「細胞の維持管理」であるので細胞が生きるための基本的な生命維持活動に必要なタンパク質をコードする遺伝子のことです。これらの遺伝子は、細胞の生存に不可欠であり、エネルギー代謝や細胞の維持・増殖など、常に細胞内で働いています。ハウスキーピング遺伝子の主な役割:①エネルギー代謝:グルコースの代謝やATPの生成など、細胞のエネルギー源を供給する酵素をコードします。②タンパク質合成:リボソームRNAやRNAポリメラーゼなど、タンパク質合成に必要な酵素をコードします。③細胞骨格維持:アクチンやチューブリンなど、細胞の形を維持するタンパク質をコードします。④DNA複製・修復:DNAの複製や修復に関わる酵素をコードします。⑤DNA複製と細胞分裂を仕切る細胞周期:細胞分裂に関わるタンパク質をコードします。
ハウスキーピング遺伝子の特徴: ①普遍的な発現:ハウスキーピング遺伝子は、ほぼすべての細胞で常に発現しています。②変化の少なさ:細胞の分化や環境の変化によって発現量が大きく変動することが少ないため、遺伝子発現解析におけるコントロール遺伝子として利用されます。③多様な機能:多様な細胞機能に関わるタンパク質をコードしており、細胞の基本的な活動を支えています。④多様な細胞機能に関わるタンパク質の例:GAPDH (グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼ): 解糖系酵素であり、エネルギー代謝に関与します。β-アクチン: 細胞骨格タンパク質であり、細胞の形態維持に関与します。ユビキチン: タンパク質の分解に関与します。
ハウスキーピング遺伝子は、細胞の基本的な生命活動を維持するために不可欠な遺伝子なのです。しかもハウスキーピング遺伝子の発現物質はすべて蛋白であるのでherpesによって破壊された蛋白がペプチドであり、このペプチドが処理されてアミノ酸まで分解されなかったゴミくずがアミロイドなのです。正常なペプチドがアミノ酸まで代謝されたら再び正常な蛋白を合成できるのです。
アミロイドβペプチドの種類:①Aβ40:最も多く産生されるアミロイドβペプチドで、凝集性は低い。②Aβ42:Aβ40よりも凝集性が高く、アルツハイマー病患者の脳で初期から蓄積する。③Aβ43:Aβ42よりも凝集性が高いとされ、アルツハイマー病の脳でも蓄積されています。④ピログルタミル化Aβ:N末端のグルタミン酸がピログルタミル化されたもので、疎水性が高まり、凝集性が増す。ピログルタミル化とはタンパク質の一部のグルタミン酸残基が環状になったピログルタミン酸に変化する化学修飾のことです。特に、アルツハイマー病の原因物質とされるアミロイドβペプチドのN末端でピログルタミル化が起こると、分解されにくくなり、脳内に蓄積しやすくなることが知られています。⑤Aβオリゴマー:Aβが数個から数十個結合した状態で、シナプス毒性を持つと考えられている。シナプス毒性とは神経細胞間の情報伝達を担うシナプスに、毒性物質が作用することで、神経伝達を阻害する状態を指します。⑥その他のアミロイドペプチド：アミロイド前駆体タンパク質（APP）やアミロイド前駆体様タンパク質（APLP）や膵島アミロイドポリペプチド（IAPP）やヒューマニンなど、他のアミロイド関連ペプチドも存在する。ヒューマニンとはポリペプチドの一種で、神経細胞の死滅を抑制する働きを持つ物質です。
アルツハイマー病の発症には、Aβの凝集や蓄積、特にAβ42やピログルタミル化Aβの役割が重要です。
Aβ（アミロイドβ）の特徴とは何でしょうか？Aβは、アミノ酸が鎖状に連なったペプチドであり、その末端にはカルボキシル基（-COOH）が存在します。 アミロイドβは、アミロイド前駆体タンパク質（APP）から生成され、通常は脳内で短期間で分解・排出されますがherpesの過剰な増殖・分裂によって海馬体の細胞のあらゆる機能が低下・喪失されてAβ（アミロイドβ）が分解・排出されなくなり蓄積していったのがAβ（アミロイドβ）なのです。Aβ（アミロイドβ）の特徴の一つはAβ（アミロイドβ）の凝集性の高さであり分解抵抗性なのです。緩衝液中に高濃度で存在するだけで凝集してアミロイド線維を形成する。凝集したAβは分解抵抗性を示す。人工合成ペプチドを用いた解析から、その線維形成過程は主にAβの一次配列とアミノ酸長に依存することが示されているのは当然です。特に産生時のγセクレターゼによる切断部位の多様性によって生じる最C末端長の違いが、生理的条件下で生じうるAβの凝集性を変化させる要因です。最C末端長の違いとはアミロイドβ（Aβ）のC末端の「C」は、アミノ酸配列の末端を指す「カルボキシル末端（Carboxyl terminus）」の略です。Aβは、アミノ酸が鎖状に連なったペプチドであり、その末端にはカルボキシル基（-COOH）が存在します。このカルボキシル基を持つ末端をC末端と呼びます。Aβの主な分子種として、第40番目のアミノ酸であるValで終わるAβ40、第42番目のアミノ酸であるAlaで終わるAβ42が知られている。通常、神経細胞からはAβ40がAβ42に比して10倍近く多く産生される。
このうちAβ42はin vitroで凝集性が高く、アルツハイマー病患者脳においても初期から優位に蓄積します。最近、Aβ43が更に凝集性が高い分子種であり、アルツハイマー病脳でも蓄積しているのです。AβのC末端長の重要性が再確認されている。また産生後に生じる最N末端の部分分解とピログルタミル化も非常に疎水性が上がるため重要です。そのためアルツハイマー病患者脳に老人斑として蓄積している最も主要なAβは、3番目のグルタミン酸がピログルタミル化し、最C末端が42番目のアラニンで終わっている分子種であるのです。
アミロイドとアミロイドーシスとの違いとは何でしょうか？
アミロイドとは、本来は正常なタンパク質が、ヘルペス感染によってherpesが大量に増殖分裂のために細胞が必要とする5大栄養素、エネルギー、核酸の原料のみならず細胞の遺伝子の働きも盗み取ってしまい細胞の機能のすべてが障害を被り最後は細胞死を迎えることになることを世界中偉い医者は知らん顔をし続けています。残念です。細胞に必要な蛋白も作れなくなりherpesによって破壊された蛋白も処理できなくなってしまい、いわば使い尽くした要らなくなった蛋白のゴミであるアミロイドも処理できなくなった結果が1. アミロイドβの蓄積であり2. 神経原線維変化の形成であり3. 神経細胞の損傷と死滅であり4. 脳の萎縮と認知症であり５．ALアミロイドーシス (免疫グロブリン軽鎖アミロイドーシス)であり６．ATTRアミロイドーシス (トランスサイレチンアミロイドーシス)であり７．AAアミロイドーシスなのです。これらのアミロイドーシスはすべてヘルペスウイルスがもたらした病気なのです。つまりヘルペスが感染したすべての細胞の蛋白はアミノ酸が連なったペプチドから蛋白が作られるのでherpesが大量に増殖するときの溶原感染になってしまうと蛋白の工事構造が破壊されて最後はペプチドとなります。細胞の種類によって蛋白のみならずペプチドもアミノ酸の組成も異なりますから蛋白の最終的な崩壊産物であるアミロイドの種類も異なるのです。いずれにしろ蛋白のゴミであるアミロイドを生み出したのはあらゆる種類の癌細胞（増殖過剰細胞）生み出すherpesであり、あらゆる種類の全身性アミロイドーシスも限局性アミロイドも病気の原因はすべてヘルペスウイルスなのです。この世に原因不明の難病は何一つ存在しません。
アミロイドーシスが起こらない臓器はありますか？
アミロイドーシスは全身の様々な臓器に発症するのはヘルペスがあらゆる細胞に感染できるからです。すでに書いたようにすべての細胞の細胞膜にはPILR-αというレセプターありPILR-αにherpesの持っている糖鎖蛋白（グリコプロテイン）であるgBなどが結合できるからです。PILR-αに結合できるヘルペスウイルスの糖鎖タンパク質には、gB以外にもgCやgM、gH/gL複合体などがあり、これらのgB、gC、gM、gH/gL複合体タンパク質は、ウイルスのエンベロープに存在し、細胞への結合や侵入に関与しています。とりわけgH/gL複合体はヘルペスウイルス全般に存在する糖タンパク質複合体で、このエンベロープにあるgH/gL複合体を利用してすべての細胞と融合してherpesのウイルス侵入がすべての細胞で可能となるのです。これらの糖鎖タンパク質は、ヘルペスウイルスの感染プロセスにおいて、すべての細胞への結合、膜融合、そして最終的にはherpesウイルスのゲノムを細胞内に送り込むために重要な役割を担っているのです。このようにherpesは簡単に全身の臓器に感染できるので全身性アミロイドーシスが起こるのです。全身性アミロイドーシスでは、心臓、腎臓、肝臓、神経、消化管、脾臓、皮膚、血管、舌、 甲状腺など、多くのすべての臓器にアミロイドが沈着する可能性があります。しかし、アミロイドの沈着はヘルペス感染によって起こるので臓器特異的なものではなく、遺伝的な要因や基礎疾患によって、どの臓器に沈着しやすいかはherpes感染の量に決まります。異なる場合があります。
アミロイドーシスが起こらない臓器について:
全身性アミロイドーシス:どの臓器にもアミロイドが沈着する可能性があります。
限局性アミロイドーシス:特定の臓器に限定してアミロイドが沈着します。
遺伝性アミロイドーシス:遺伝的な要因によって、胎児期にherpes感染があった時には特定の臓器にアミロイドが沈着しやすい場合があります。
何故アミロイドーシスやアミロイドβではペプチドがアミノ酸にまで分解されないのでしょうか？
ペプチドの分解系は、主にペプチダーゼという酵素によって行われます。ペプチダーゼは、ペプチド結合を加水分解し、ペプチドをアミノ酸やより小さなペプチドに分解します。消化器系では、胃でペプシン、小腸でトリプシンやキモトリプシンなどの膵臓由来の酵素、そして小腸粘膜上皮細胞から分泌されるペプチダーゼがペプチドを分解します。
ペプチド分解の仕組み:①胃での分解:食物中のタンパク質は、胃でペプシンによって酸性条件下で分解され、ポリペプチドと呼ばれる状態になります。② 小腸での分解:胃で分解されたポリペプチドは小腸へ移動し、膵臓から分泌されるトリプシンやキモトリプシンなどの酵素によって、さらに小さなペプチドに分解されます。③小腸上皮細胞での分解:小腸上皮細胞から分泌されるペプチダーゼ（アミノペプチダーゼ、ジペプチダーゼなど）によって、ペプチドはアミノ酸に分解され、吸収されます。④ 吸収:分解されたアミノ酸は、小腸上皮細胞から吸収され、血液に乗って全身へ運ばれます。
ペプチダーゼの種類:①エンドペプチダーゼ:ペプチド鎖の中央付近のペプチド結合を切断し、より短いペプチドを生成します。②エキソペプチダーゼ:ペプチド鎖の末端からペプチド結合を切断し、アミノ酸やジペプチドを放出します。③アミノペプチダーゼ:ペプチド鎖のN末端からアミノ酸を切り出します。④カルボキシペプチダーゼ:ペプチド鎖のC末端からアミノ酸を切り出します。
ペプチドをアミノ酸まで分解する酵素は、何ですか？主にペプチダーゼ（プロテアーゼ）と呼ばれます。実はペプチダーゼは、ペプチド結合を加水分解してアミノ酸を生成する酵素の総称です。
ペプチダーゼの種類:ペプチダーゼは、作用するペプチド結合の位置や活性部位の構造によって、様々な種類に分類されます。例えば、アミノペプチダーゼはペプチド鎖のN末端からアミノ酸を分解し、カルボキシペプチダーゼはC末端から分解します。また、エンドペプチダーゼはペプチド鎖の中央付近のペプチド結合を切断します。
ペプチダーゼの消化酵素としての役割:消化管内で、タンパク質は胃でペプシンによってペプチドに分解され、さらに膵臓から分泌されるトリプシンやキモトリプシンなどのプロテアーゼによってより小さなペプチドに分解されます。その後、小腸でペプチダーゼの作用を受けてアミノ酸に分解され、吸収されます。
ペプチダーゼのその他の役割:
ペプチダーゼは、消化酵素としてだけでなく、細胞内でのタンパク質分解や、ホルモンや神経伝達物質の生成など、様々な生理機能に関与しています。
ペプチダーゼの種類とその作用：①アミノペプチダーゼ:ペプチド鎖のN末端からアミノ酸を分解します。②カルボキシペプチダーゼ:ペプチド鎖のC末端からアミノ酸を分解します。③トリプシン:膵臓から分泌され、タンパク質やペプチドを分解します。④キモトリプシン:膵臓から分泌され、トリプシンと同様にタンパク質やペプチドを分解します。⑤ペプシン:胃液に含まれる消化酵素で、タンパク質をペプチドに分解します。⑥ジペプチダーゼ:ジペプチド（2個のアミノ酸が結合したペプチド）を分解します。
これらの酵素は、体内のタンパク質分解とアミノ酸の代謝に重要な役割を果たしています。
ALアミロイドーシスとは：ヘルペス感染により骨髄の形質細胞から作られる異常な免疫グロブリン軽鎖がアミロイドとなり、全身の臓器に沈着します。心臓、腎臓、肝臓、消化管、神経などが侵されやすい臓器です。ALアミロイドーシスの「AL」は、英語の「Amyloid Light chain」の略です。つまり、アミロイドーシスを引き起こす原因となる異常な免疫グロブリン軽鎖を指します。
以上示したペプチドを分解する酵素がヘルペスに蛋白を始めとする5大栄養素やエネルギーなどを奪われてしまいの産生できなくなるのみならずペプチドの分解機能をも失って生まれた病気がアミロイドβでありアミロイドーシスなのです。
アミロイドーシスの種類には①AL （Amyloid Light chain略してAL）アミロイドーシス②ATTRアミロイドーシス (Amyloid transthyretin略してトランスサイレチンアミロイドーシス)③AAアミロイドーシス（secondary（二次性））アミロイドーシスの三つがあります。
①ALアミロイドーシスとは：ヘルペス感染により骨髄の形質細胞から作られる異常な免疫グロブリン軽鎖がアミロイドとなり、全身の臓器に沈着します。心臓、腎臓、肝臓、消化管、神経などが侵されやすい臓器です。ALアミロイドーシスの「AL」は、英語の「Amyloid Light chain」の略です。つまり、アミロイドーシスを引き起こす原因となる異常な免疫グロブリン軽鎖を指します。
②ATTRアミロイドーシス (Amyloid transthyretin略してトランスサイレチンアミロイドーシス)とは:herpesによってトランスサイレチンというタンパク質がアミロイドとなり、心臓や末梢神経などに沈着します。遺伝性（ATTRvアミロイドーシス）と、加齢によるもの（ATTRwtアミロイドーシス）があります。ATTRvの「v」は、「variant（変異型）」の頭文字を表し、遺伝性ATTRアミロイドーシスのうち、特定の遺伝子変異によって引き起こされるものを指します。ATTRwtの「wt」は、野生型（wild type）を意味します。ATTRwtアミロイドーシスは、野生型トランスサイレチンというタンパク質が心臓や腱などに異常に蓄積する病気です。 トランスサイレチンとはトランスサイレチン（Transthyretin, TTR）は、肝臓で主に生成されるタンパク質で、甲状腺ホルモン（サイロキシン）やビタミンA（レチノール）を運搬する役割を担っています。以前はプレアルブミンとも呼ばれていました。
③AAアミロイドーシスとは:ヘルペスによる炎症性疾患や感染症などが原因で、アミロイドAというタンパク質がアミロイドとなり、腎臓、肝臓、脾臓などに沈着します。AAアミロイドーシスのAAは、英語で「secondary」を意味します。AAアミロイドーシスは、ヘルペスによる慢性炎症性疾患に続発して発症するアミロイドーシスの一種で、慢性炎症性疾患に続発して発症するのでAAは「secondary（二次性）」を指します。具体的には、血清アミロイドA（SAA）というタンパク質がアミロイドとして沈着する病気です。
血清アミロイドA（SAA）とは何でしょうか？血清アミロイドA（Serum Amyloid Aの略SAA）は、炎症時に肝臓で生成されるタンパク質で、炎症マーカーとして用いられます。特に猫の炎症の指標として重要で、CRPが猫ではあまり変動しないのに対し、SAAは炎症の程度を鋭敏に反映します。SAAは、Serum Amyloid Aの略で、炎症や組織損傷が起こると、マクロファージから放出される炎症性サイトカインの作用で肝臓で生成されます。
SAAの臨床的な意味とは①炎症マーカー:SAAは、感染症、ヘルペス性感染症である自己免疫疾患、ヘルペス性感染症である悪性腫瘍、組織壊死など、様々な炎症性疾患で血中濃度が上昇します。特にherpes感染症で高くなります。②猫の炎症マーカー:猫では、CRPは炎症時にあまり変動しないため、SAAが炎症の指標として特に重要です。③炎症の早期診断に用いられます:herpesとの炎症反応が始まってから24～48時間でSAA値が上昇するため、感染症などの早期診断に役立ちます。④疾患活動性の評価:慢性炎症性疾患であるherpes感染症の経過観察において、SAA値の変動は治療効果や再発リスクの指標となります。
SAAは、ヘルペスは慢性期の潜伏感染と増殖した後、溶解感染と言われる細胞外にでて炎症を起こす急性期の二つの感染状態を持っています。Herpesは急性期に炎症タンパク質:体内で炎症や組織損傷が起こると、マクロファージが産生する炎症性サイトカインの作用で肝臓で大量に作られるヘルペス性炎症タンパク質です。マクロファージが産生する炎症性サイトカインにはTNF-α、IL-1β、IL-6などがあります。特にTNF-αはherpesウイルスを殺すことができます。またIL-6は肝臓にCRPを作らせることができます。
SAAは炎症マーカー：炎症の程度を鋭敏に反映するため、炎症マーカーとして利用されます。
AAアミロイドーシスの前駆物質:SAAは、慢性炎症性疾患に続発するアミロイドーシス（AA型）で、組織に沈着するアミロイドA蛋白の前駆物質でもあります。
SAAが上昇する主な原因:①感染症:細菌やウイルスによる感染症で炎症が起こると、SAA値が上昇します。②herpesが起こす自己免疫疾患:関節リウマチなどの自己免疫疾患で炎症が起こると、SAA値が上昇します。③悪性腫瘍:herpesが起こす悪性腫瘍でも炎症反応が起こり、SAA値が上昇します。④組織損傷:herpesが起こす心筋梗塞など、組織が損傷した場合にも、SAA値が上昇します。
SAAとCRPの違い:①CRPとの比較: SAAは、C反応性タンパク質（CRP）と並ぶ主要な急性期タンパク質です。②感度の違い: SAAは、CRPよりも様々な疾患で感度が高く、特にウイルス感染症やherpesによる自己免疫疾患であるSLE（全身性エリテマトーデス）を始めとする他のあらゆるヘルペスによる自己免疫疾患などで良好な敏感な反応を示します。③変動の速さ:SAAは、炎症の初期にCRPよりもはるかに早く、より鋭敏に上昇します。
SAAとCRPの最も大きい違いでは何でしょうか？SAAはCRPと並ぶ急性期蛋白ですが、CRPよりも鋭敏で、ヘルペスウイルス感染症やherpesによる自己免疫疾患のSLE（全身性エリテマトーデス）など、CRPの反応が低い疾患でも上昇しまいます。
SAAの測定の仕方はSAAの検査は、血清を検体として、ラテックス凝集法などで行われます。基準値は、検査機関によって異なりますが、一般的には3.0μg/mL以下とされています。ラテックス凝集法とは抗原または抗体を表面に吸着させたラテックス粒子を用いて、それらに特異的な抗体または抗原を検出する免疫学的測定法です。ラテックス粒子同士が凝集する現象を利用して、目視や光学機器で測定を行います。ラテックス凝集法で使用する抗体または抗原は、一般的に既知のものです。ラテックス凝集法は、特定の既知の抗体または抗原をラテックス粒子に結合させ、検体中の対応する抗体または抗原と反応させることで、凝集の有無を目視または機器で検出する免疫学的検査法です。例えば、感染症の診断であれば、病原体の抗原をラテックス粒子に結合させ、患者の血清中の抗体を検出します。凝集反応の原理はラテックス粒子に結合した抗体または抗原と、検体中の対応する抗体または抗原が結合すると、粒子同士が凝集（集まって塊になる）します。この凝集の有無を目視で確認したり、濁度を測定することで、検体中の抗原または抗体の有無や量を判定します。
SAAの応用とはSAAは、感染症、自己免疫疾患、悪性腫瘍、組織損傷などヘルペスによる様々な疾患の診断や経過観察に活用されています。
アミロイドーシスとはHerpesと免疫の戦いで生まれた炎症が原因で正常なタンパク質が異常な形に変化し、水や血液に溶けにくい線維状の塊となった物質のことです。このアミロイドが体内の臓器や組織に沈着することで、ヘルペスによる様々な病気を引き起こすことがあり、それらの病気の総称をアミロイドーシスと呼びます。
アミロイドとは何か？アミロイドは、正常なタンパク質が異常な構造に変化したもので、水や血液に溶けにくく、線維状の塊となります。この異常なタンパク質は、通常は体内で分解・排出されるべきものですが、ヘルペスが分解・排出の機能を奪い取り蓄積してしまうのです。アミロイドーシスはアミロイドが体内の臓器や組織に沈着することで、様々な病気を引き起こす状態をアミロイドーシスと呼びます。アミロイドーシスは、沈着するアミロイドの種類や、沈着する臓器によって症状が異なり、全身に影響を及ぼす場合もあれば、特定の臓器に限定される場合もあります。
アミロイドーシスの種類は原因となるタンパク質の種類によって、いくつかのタイプに分類されます。①ALアミロイドーシス:軽鎖アミロイドーシスとも呼ばれ、形質細胞という免疫細胞から作られる免疫グロブリンの軽鎖がアミロイドを形成します。②ATTRアミロイドーシス:トランスサイレチンというタンパク質がアミロイドを形成するタイプで、遺伝性（ATTRv）と野生型（ATTRwt）があります。③AAアミロイドーシス:急性期反応タンパク質であるSAAがアミロイドを形成するタイプで、ヘルペスによる慢性炎症性疾患などが原因で発症します。
アミロイドーシスの症状とは：アミロイドーシスは、アミロイドが沈着する臓器によって症状が異なります。すべての臓器に沈着します。
心臓:息切れ、むくみ、不整脈など
腎臓:蛋白尿、腎不全など
神経:手足のしびれ、痛み、自律神経障害など
肝臓:肝機能障害など
消化器:食欲不振、便秘、下痢など
アミロイドーシスの診断と治療はアミロイドーシスは、ヘルペスが原因であるので、治療法は、抗herpes剤投与です。
アミロイドβとアルツハイマー病との関係はアミロイドβは、脳内で作られるタンパク質の一種で、通常は脳内のゴミとして短期間で分解・排出されます。しかし、海馬体にヘルペスが感染するアミロイドβ同士がくっついて異常なアミロイドβとなり、脳に蓄積されると、神経細胞を死滅させ、アルツハイマー型認知症の原因となるのです。
